Técnicas de análisis en bioquímica
Mi nombre es Beatriz, soy de vitoria, y estoy estudiando primero de biología en la UCM. Me ha quedado para septiembre una asignatura que se llama: Técnicas instrumentales de análisis en bioquímica. Tengo el examen dentro de muy pocos días y todavía tengo algunas dudas. Estas preguntas son parte de las cuestiones que han ido apareciendo en los exámenes de otros años. Espero que me puedas ayudar. Bueno ahí van esas preguntas:
1- ¿Por qué se utilizan el tritio y el carbono 14 (emisores beta de baja energía) para la localización de metabolitos en cel y tejidos?
2- ¿Por qué el espectro de absorción de los cromóforos de una proteína sufre hipsocromismo (desplazamiento hacia el azul) cuando pasa de medio polar a apolar, y sin embargo su espectro de emisión fluorescente sufre batocromismo (desplazamiento hacia el rojo) en esas mismas condiciones?
3- A pH ácidos encontramos tiroxina y a básicos tiroxinato. El paso de tiroxina a tiroxinato tiene efecto batocrómico e hipercrómico (aumento en el coef. De extinción molar). ¿Por qué?
4- ¿Pueden dos sustancias tener el mismo coef de extinción molar? (Yo creo que sí pero no sabría razonarlo)
5- En una autorradiografía de fósforo 32 (1000 cpm) y de tritio (1000 cpm), ¿cuál la dejaríamos más tiempo?
6- ¿Por qué la banda de absorción de los aminoácidos aromáticos de proteínas aparece a longitudes de onda mayores que la de los enlaces peptídicos?
7- ¿Qué factores afectan a las propiedades de absorción de un cromóforo?
8- ¿Qué es una titulación espectrofotométrica?
9- Tres diferencias entre los espectros de absorción de las proteínas y de los ácidos nucleicos.
10- ¿Por qué los espectros de nucleótidos son sensibles a los cambios de pH?
11- ¿Cuál es la diferencia entre pH, fuerza iónica y polaridad del medio?
12- ¿Qué es más sensible, una medida de absorción o una de emisión de fluorescencia? ¿Por qué?
13- ¿Qué parámetro debe definirse para expresar correctamente un espectro de emisión de fluorescencia?
14- La adición de sal a una disolución proteica ¿qué efecto puede producir sobre el espectro de emisión de fluorescencia?
15- ¿Qué otro método aparte de la diálisis puede utilizarse para el desalado de muestras? ( ¿Puede ser una cromatografía de penetrabilidad?)
16- Las electroforesis analíticas siempre se desarrollan en geles, ¿por qué?
17- ¿Sería utilizable el electroenfoque para ácidos nucleicos?
18- ¿Se puede determinar el número de subunidades de una proteína mediante técnicas electroforéticas?
19- ¿Pueden tener el mismo pI dos proteínas diferentes? (Yo diría que si pero tampoco sabría razonarlo)
20- Se pretende separar una población de bacterias de su medio de cultivo extracelular. ¿Qué tipo de ultracentrifugación se usaría?
21- De los geles de electroforesis, agar y agarosa, ¿cuál es restrictivo y cual no lo es?
22- ¿Precipitarían todos las proteínas de un homogeneizado celular en presencia de sulfato amónico al 40%?
23- ¿El sistema acético/acetato (pk= 4,75) tamponaría a pH=7,5? (No entiendo muy bien como actúan los tampones para evitar que el pH varíe)
1- ¿Por qué se utilizan el tritio y el carbono 14 (emisores beta de baja energía) para la localización de metabolitos en cel y tejidos?
2- ¿Por qué el espectro de absorción de los cromóforos de una proteína sufre hipsocromismo (desplazamiento hacia el azul) cuando pasa de medio polar a apolar, y sin embargo su espectro de emisión fluorescente sufre batocromismo (desplazamiento hacia el rojo) en esas mismas condiciones?
3- A pH ácidos encontramos tiroxina y a básicos tiroxinato. El paso de tiroxina a tiroxinato tiene efecto batocrómico e hipercrómico (aumento en el coef. De extinción molar). ¿Por qué?
4- ¿Pueden dos sustancias tener el mismo coef de extinción molar? (Yo creo que sí pero no sabría razonarlo)
5- En una autorradiografía de fósforo 32 (1000 cpm) y de tritio (1000 cpm), ¿cuál la dejaríamos más tiempo?
6- ¿Por qué la banda de absorción de los aminoácidos aromáticos de proteínas aparece a longitudes de onda mayores que la de los enlaces peptídicos?
7- ¿Qué factores afectan a las propiedades de absorción de un cromóforo?
8- ¿Qué es una titulación espectrofotométrica?
9- Tres diferencias entre los espectros de absorción de las proteínas y de los ácidos nucleicos.
10- ¿Por qué los espectros de nucleótidos son sensibles a los cambios de pH?
11- ¿Cuál es la diferencia entre pH, fuerza iónica y polaridad del medio?
12- ¿Qué es más sensible, una medida de absorción o una de emisión de fluorescencia? ¿Por qué?
13- ¿Qué parámetro debe definirse para expresar correctamente un espectro de emisión de fluorescencia?
14- La adición de sal a una disolución proteica ¿qué efecto puede producir sobre el espectro de emisión de fluorescencia?
15- ¿Qué otro método aparte de la diálisis puede utilizarse para el desalado de muestras? ( ¿Puede ser una cromatografía de penetrabilidad?)
16- Las electroforesis analíticas siempre se desarrollan en geles, ¿por qué?
17- ¿Sería utilizable el electroenfoque para ácidos nucleicos?
18- ¿Se puede determinar el número de subunidades de una proteína mediante técnicas electroforéticas?
19- ¿Pueden tener el mismo pI dos proteínas diferentes? (Yo diría que si pero tampoco sabría razonarlo)
20- Se pretende separar una población de bacterias de su medio de cultivo extracelular. ¿Qué tipo de ultracentrifugación se usaría?
21- De los geles de electroforesis, agar y agarosa, ¿cuál es restrictivo y cual no lo es?
22- ¿Precipitarían todos las proteínas de un homogeneizado celular en presencia de sulfato amónico al 40%?
23- ¿El sistema acético/acetato (pk= 4,75) tamponaría a pH=7,5? (No entiendo muy bien como actúan los tampones para evitar que el pH varíe)
1 Respuesta
Respuesta de koldotxu
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Kaixo!
Creo que no te voy a ser de ayuda. Entre otras cosas porque yo no he dado esa asignatura y hasta cuarto no lo voy a tocar.
Yo las electroforesis justo justo en las practicas de genética, fluerescencia ni tocarlo y blablabla para poner excusas.
De tampones algo sí sé; son medios que contienen una molécula que tenga varias formas y que cambien dependiendo del ph, así se mantiene, en la medida de lo posible, el ph, porque si sube habrá más formas "ácidas" de esa molécula y si baja habrá más "básicas", así se neutralizaría el hipotético cambio. Claro que tienen un límite, es decir, cuando ya todas las moléculas son ácidas o básicas ya no puede neutralizar más.
Si mal no recuerdo el pH mide cuantos protones hay en un medio;la fuerza iónica la diferencia entre cationes y aniones, si es mayor pues más fuerza iónica y si es pequeña, menor; y la polaridad el balance entre cationes y aniones. Aunque mi memoria en vacaciones funciona bastante mal.
Y ya te digo, lo siento mucho, pero es que de lo demás ni sonarme.
Muxus
Creo que no te voy a ser de ayuda. Entre otras cosas porque yo no he dado esa asignatura y hasta cuarto no lo voy a tocar.
Yo las electroforesis justo justo en las practicas de genética, fluerescencia ni tocarlo y blablabla para poner excusas.
De tampones algo sí sé; son medios que contienen una molécula que tenga varias formas y que cambien dependiendo del ph, así se mantiene, en la medida de lo posible, el ph, porque si sube habrá más formas "ácidas" de esa molécula y si baja habrá más "básicas", así se neutralizaría el hipotético cambio. Claro que tienen un límite, es decir, cuando ya todas las moléculas son ácidas o básicas ya no puede neutralizar más.
Si mal no recuerdo el pH mide cuantos protones hay en un medio;la fuerza iónica la diferencia entre cationes y aniones, si es mayor pues más fuerza iónica y si es pequeña, menor; y la polaridad el balance entre cationes y aniones. Aunque mi memoria en vacaciones funciona bastante mal.
Y ya te digo, lo siento mucho, pero es que de lo demás ni sonarme.
Muxus
