Hemoglobina"molécula modelo"
Hola como estas experto, estuvo muy interesante tu respuesta, disculpa que te moleste de nuevo no se si me me podrías dar información sobre "la hemoglobina :molécula modelo "es para mi seminario del 1 de mayo, ayudame te lo agradecería de todo corazón ... Muchas gracias.. Giovanna ... E buscado información pero necesito ver los puntos que concretas tu para compararlos .. Espero tu respuesta gracias bye
1 respuesta
Respuesta de drsan
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Espero te sirva lo siguiente extraído de una revista colombiana, escrito por Oscar Andres Peñuela...
Uno de los ejemplos más llamativos de la relevancia del proceso evolutivo y la eficiencia de los sistemas biológicos se encuentra en los eritrocitos. Una de sus funciones vitales es su participación en el intercambio gaseoso de oxígeno y dióxido de carbono entre los pulmones y los tejidos. La hemoglobina (Hb), es el componente fundamental de este proceso (1).
Las hemoglobinas son proteínas globulares, presentes en los hematíes en altas concentraciones, que fijan oxígeno en los pulmones y lo transportan por la sangre hacia los tejidos y células que rodean el lecho capilar del sistema vascular. Al volver a los pulmones, desde la red de capilares, la hemoglobina actúa como transportador de C[O. sub.2] y de protons (2).
La hemoglobina ha jugado un papel histórico en la química, la biología y la medicina. En 1849 se convirtió en la primera proteína en ser cristalizada y asociada con una función fisiológica específica. La diferencia morfológica entre los cristales de hemoglobina de diferentes organismos proporcionó por primera vez evidencia contundente acerca de la especificidad en la expresión proteica entre las especies. Además, se encuentra entre las primeras proteínas cuyo peso molecular fue determinado correctamente. En 1958 se convirtió en la primera proteína eucariota en ser sintetizada in vitro, trabajo que permitió comprobar que el mecanismo de síntesis proteica en eucariotas es similar al de Escherichia coli. Su estructura se estableció en [1960. Sup.3]. El ARN mensajero de la globina fue el primer mensajero eucariota en ser aislado4 y en tener una secuencia nucleótida determinada (5).
El descubrimiento de que la anemia de células falciformes es causada por el reemplazo de uno sólo de los 287 residuos de aminoácidos, presentó por primera vez indicios de que una mutación puntual en un gen estructural puede causar la sustitución de un aminoácido en la proteína codificada por este gen y causar enfermedad (6). De otro lado, el estudio de la hemoglobina abrió campo al desarrollo de nuevos y sofisticados métodos físicos y el establecimiento de importantes teorías sobre cooperatividad y alosterismo (7). De igual forma, la transición de la síntesis de hemoglobina desde la vida fetal a la adulta es un gran ejemplo de diferenciación celular (8).
El estudio de las hemoglobinas anormales ha permitido claramente conocer la estrecha relación entre los errores genéticos, los defectos proteicos y las manifestaciones clínicas que produce. Finalmente, la distribución de ciertas hemoglobinas anormales como la HbS en regiones específicas endémicas de malaria, ilustra claramente los mecanismos naturales de la evolución y adaptación antropológica (polimorfismo balanceado).
Uno de los ejemplos más llamativos de la relevancia del proceso evolutivo y la eficiencia de los sistemas biológicos se encuentra en los eritrocitos. Una de sus funciones vitales es su participación en el intercambio gaseoso de oxígeno y dióxido de carbono entre los pulmones y los tejidos. La hemoglobina (Hb), es el componente fundamental de este proceso (1).
Las hemoglobinas son proteínas globulares, presentes en los hematíes en altas concentraciones, que fijan oxígeno en los pulmones y lo transportan por la sangre hacia los tejidos y células que rodean el lecho capilar del sistema vascular. Al volver a los pulmones, desde la red de capilares, la hemoglobina actúa como transportador de C[O. sub.2] y de protons (2).
La hemoglobina ha jugado un papel histórico en la química, la biología y la medicina. En 1849 se convirtió en la primera proteína en ser cristalizada y asociada con una función fisiológica específica. La diferencia morfológica entre los cristales de hemoglobina de diferentes organismos proporcionó por primera vez evidencia contundente acerca de la especificidad en la expresión proteica entre las especies. Además, se encuentra entre las primeras proteínas cuyo peso molecular fue determinado correctamente. En 1958 se convirtió en la primera proteína eucariota en ser sintetizada in vitro, trabajo que permitió comprobar que el mecanismo de síntesis proteica en eucariotas es similar al de Escherichia coli. Su estructura se estableció en [1960. Sup.3]. El ARN mensajero de la globina fue el primer mensajero eucariota en ser aislado4 y en tener una secuencia nucleótida determinada (5).
El descubrimiento de que la anemia de células falciformes es causada por el reemplazo de uno sólo de los 287 residuos de aminoácidos, presentó por primera vez indicios de que una mutación puntual en un gen estructural puede causar la sustitución de un aminoácido en la proteína codificada por este gen y causar enfermedad (6). De otro lado, el estudio de la hemoglobina abrió campo al desarrollo de nuevos y sofisticados métodos físicos y el establecimiento de importantes teorías sobre cooperatividad y alosterismo (7). De igual forma, la transición de la síntesis de hemoglobina desde la vida fetal a la adulta es un gran ejemplo de diferenciación celular (8).
El estudio de las hemoglobinas anormales ha permitido claramente conocer la estrecha relación entre los errores genéticos, los defectos proteicos y las manifestaciones clínicas que produce. Finalmente, la distribución de ciertas hemoglobinas anormales como la HbS en regiones específicas endémicas de malaria, ilustra claramente los mecanismos naturales de la evolución y adaptación antropológica (polimorfismo balanceado).
